别名：HIV1 ENV (gp160); HIV1 gp160; HIV1gp160; HIV-1 gp160; env; Env polyprotein; Envelope glycoprotein gp160; Glycoprotein 120; Glycoprotein 41; HIV1; HIV1 clade a; HIV1/Clade A; SU; Surface protein; ENV_HV1MV.
抗体来源：兔
克隆类型：多克隆
交叉反应：(预测：HIV1)
产品应用：WB=1:500-2000, IHC-F=1:100-500, IF =1:100-500, ELISA=1:5000-10000
尚未在其他应用中进行测试。
最佳稀释度/浓度应由最终用户确定。
理论计量：95kDa< br />性 状：液体
浓 度：1mg/ml
免休原：KLH衍生自HIV-1 ENV (gp160)的缀合合成肽：661-710/876
亚 型：IgG
封装方法：Protein A亲和纯化
缓冲液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol。
保存条件： 4℃运输。 -20°C 保存一年。避免重复冷冻/解冻循环。
注意事项：本产品仅供研究使用，不得用于人体、治疗或诊断应用。
PubMed：PubMed
产品介绍：将人类免疫缺陷病毒 1 型 (HIV1) gp160 膜糖蛋白前体内蛋白水解加工成 gp120 和 gp41 对于形成感染性 HIV 颗粒是必要的。
gp120糖蛋白用于与辅助性T细胞2（Th2）细胞的CD4受体和CCR5辅助受体结合，能够诱导FcepsilonRI（+）造血细胞产生IL4，从而灭活宿主适应性免疫反应
功能：表面蛋白gp120（SU）通过与初级受体CD4结合，将病毒附着在宿主淋巴细胞上。这种相互作用诱导结构重排，为 CXCR4 和/或 CCR5 等趋化因子辅助受体创建高亲和力结合位点。这种独特的两阶段受体相互作用策略使 gp120 能够将高度保守的辅助受体结合位点保持在隐秘的构象中，免受中和抗体的影响。由于 CD4 还显示二硫键异构酶 P4HB/PDI 的结合位点，因此可能形成 P4HB/PDI-CD4-CXCR4-gp120 复合物。在该复合物中，P4HB/PDI 可以到达并还原 gp120 二硫键，从而导致 gp120 发生重大构象变化。 TXN 是另一个 PDI 家族成员，也可能参与融合过程中 Env 中的二硫键重排。这些变化被传递到跨膜蛋白 gp41，并被认为通过揭示其融合肽来激活其融合潜力。表面蛋白 gp120 (SU) 可能通过结合宿主 ITGA4/ITGB7（α-4/β-7 整联蛋白）（一种介导 T 细胞迁移至 GALT 的复合物），将病毒靶向肠道相关淋巴组织 (GALT)。 gp120 和 ITGA4/ITGB7 之间的相互作用将使病毒在感染早期进入 GALT，感染并杀死大部分 GALT 的静止 CD4+ T 细胞。这种 T 细胞耗竭被认为是对宿主免疫系统的主要损害，导致艾滋病（通过相似性）。表面蛋白 gp120 是 CD209/DC-SIGN 和 CLEC4M/DC-SIGNR 的配体，它们分别存在于树突状细胞 (DC) 以及肝窦和淋巴结窦的内皮细胞上。这些相互作用使得这些细胞能够捕获粘膜表面的病毒颗粒，并随后传播到允许的细胞。 DC 是专业的抗原呈递细胞，通过诱导针对多种病原体的特异性免疫反应，对宿主免疫至关重要。它们在各种组织中充当哨兵，吸收抗原，对其进行处理，并在迁移到淋巴器官后将其呈递给 T 细胞。 HIV 破坏树突状细胞的迁移特性，以获取淋巴结中的 CD4+ T 细胞。病毒向允许的 T 细胞的传播可以是反式（没有 DC 感染，通过病毒捕获和传播），也可以是顺式（在 DC 产生感染后，通过通常的 CD4-gp120 相互作用），从而诱导强烈的感染。在反式感染中，结合的病毒体在数天内仍保持感染性，并且建议它们不会被降解，而是在接近细胞膜的 DC 内的非溶酶体酸性细胞器中受到保护，从而在 DC 从外围迁移期间有助于病毒感染潜力到淋巴组织。到达淋巴组织后，完整的病毒粒子循环回到 DC 细胞表面，从而使病毒传播至 CD4+ T 细胞。病毒颗粒捕获似乎还会导致 MHC-II 限制的病毒抗原呈递，并可能导致 HIV 特异性 CD4+ 细胞的激活（通过相似性）。跨膜蛋白 gp41 (TM) 作为 I 类病毒融合蛋白。在当前模型下，蛋白质至少具有3种构象状态：融合前天然状态、发夹前中间状态和融合后发夹状态。在病毒和靶细胞内膜融合期间，卷曲螺旋区域（七肽重复序列）呈现发夹三聚体结构，将融合肽定位在紧邻胞外域的C端区域的位置。这种结构的形成似乎驱动病毒和靶细胞膜的并置和随后的融合。完全融合发生在宿主细胞内体中并且是动力依赖性的，然而一些脂质转移可能发生在质膜处。病毒在内体融合之前很久就经历了网格蛋白依赖性内化，从而最大限度地减少了融合过程中保守病毒表位的表面暴露，并降低了针对这些表位的抑制剂的功效。膜融合导致核衣壳递送到细胞质中（通过相似性）。包膜糖蛋白 gp160 前体通过在内质网中与细胞表面 CD4 抗原相互作用并阻止其转运至细胞表面（通过相似性）来下调细胞表面 CD4 抗原。 gp120-gp41 异二聚体似乎有助于 HIV-1 感染期间 T 细胞的消耗。感染细胞表面表达的包膜糖蛋白通过与表达受体 (CD4) 和辅助受体 CXCR4 或 CCR5 的未感染细胞相互作用诱导细胞凋亡。这种类型的旁观者杀戮可以通过至少三种不同的机制来实现。首先，两个细胞之间的相互作用可以诱导细胞融合，然后在合胞体内进行核融合。合胞体注定会死于细胞凋亡。其次，在某种半融合过程之后，两个相互作用的细胞可能不会完全融合，而是简单地交换质膜脂质，然后快速死亡。第三，病毒感染的细胞在发生凋亡时可能与表达 CD4 的细胞融合，在这种情况下，凋亡会迅速从一个细胞传播到另一个细胞，从而以一种传染的方式发生（通过相似性） ）。 gp120-gp41 异二聚体允许病毒通过 CD4 阴性细胞（例如肠、直肠和宫颈内膜上皮屏障的简单上皮单层）快速转胞吞。 gp120 和 gp41 均特异性识别上皮细胞脂筏结构中存在的鞘糖脂半乳糖基神经酰胺 (GalCer) 或 3' 磺基半乳糖基神经酰胺 (GalS)。与这些替代受体的结合允许病毒通过上皮细胞快速转胞吞作用。这种转胞囊泡介导的病毒粒子从上皮细胞的顶端侧到基底外侧的运输不涉及细胞本身的感染（通过相似性）。
亚基：成熟包膜蛋白（Env）由非共价关联的 gp120-gp41 异二聚体的同三聚体组成。由此产生的复合物作为刺突从病毒表面突出。平均病毒体上的刺突似乎只有 10 个。表面蛋白 gp120 与人 CD4、CCR5 和 CXCR4 相互作用，形成 P4HB/PDI-CD4-CXCR4-gp120 复合物。 Gp120还与C型凝集素CD209/DC-SIGN和CLEC4M/DC-SIGNR(统称为DC-SIGN(R))相互作用。 gp120 和 gp41 与 GalCer 相互作用。 Gp120 与人类 ITGA4/ITGB7 复合物相互作用；在 CD4+ T 细胞上，这种相互作用导致整合素 ITGAL/LFA-1 快速激活，从而促进 HIV-1 在细胞间的有效传播。 Gp120 与细胞相关的硫酸乙酰肝素相互作用；这种相互作用增加了病毒对允许细胞的感染性，并且可能参与 CD4- 细胞的感染（通过相似性）。
亚细胞定位：跨膜蛋白gp41：病毒体膜；单程 I 型膜蛋白（通过相似性）。宿主细胞膜；单程 I 型膜蛋白（通过相似性）。宿主内体膜；单程 I 型膜蛋白（潜在）。注=它可能集中在出芽部位，并可能通过 Env 的细胞质尾部和 Gag 的 N 末端之间的接触（通过相似性）并入病毒粒子中。表面蛋白gp120：病毒体膜；外周膜蛋白（通过相似性）。宿主细胞膜；外周膜蛋白（通过相似性）。宿主内体膜；外周膜蛋白（潜力）。注意=表面蛋白不锚定在病毒包膜上，而是通过与 TM 结合而与病毒外表面结合。它可能集中在出芽位点，并可能通过 Env 的细胞质尾部和 Gag 的 N 末端之间的接触（通过相似性）并入病毒粒子中。
翻译后修饰：体内特异性酶促裂解产生成熟蛋白质。包膜糖蛋白作为无活性前体合成，经过高度 N-糖基化，并可能由高尔基体中的宿主细胞弗林蛋白酶加工，产生成熟的 SU 和 TM 蛋白。 SU 和 TM 之间的切割位点需要最小序列 [KR]-X-[KR]-R。在与 CD4 受体结合后，gp41 的 9 个二硫键中约有 2 个被 P4HB/PDI 还原（通过相似性）。
SWISS:Q79670
基因 ID:N/A
数据库链接：
SwissProt: Q79670 人类免疫缺陷病毒
人类免疫缺陷病毒Ⅰ型(HIV-1)的包膜糖蛋白，HIV感染后可刺激生产包膜糖蛋白抗体，病毒呈形状，直径100～120nm，电镜下可见一致密的椭圆状核心，内含病毒RNA分子和酶（逆转录酶、整合酶、胡萝卜），病毒外层囊膜系高效宽带蛋白膜，其中嵌有gp120和gp41，分别组成刺突和跨膜蛋白。
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抗体来源：兔
克隆类型：多克隆
交叉反应：(预测：HIV1)
产品应用：WB=1:500-2000, IHC-F=1:100-500, IF =1:100-500, ELISA=1:5000-10000
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浓 度：1mg/ml
免休原：KLH衍生自HIV-1 ENV (gp160)的缀合合成肽：661-710/876
亚 型：IgG
封装方法：Protein A亲和纯化
缓冲液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol。
保存条件： 4℃运输。 -20°C 保存一年。避免重复冷冻/解冻循环。
注意事项：本产品仅供研究使用，不得用于人体、治疗或诊断应用。
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产品介绍：将人类免疫缺陷病毒 1 型 (HIV1) gp160 膜糖蛋白前体内蛋白水解加工成 gp120 和 gp41 对于形成感染性 HIV 颗粒是必要的。
gp120糖蛋白用于与辅助性T细胞2（Th2）细胞的CD4受体和CCR5辅助受体结合，能够诱导FcepsilonRI（+）造血细胞产生IL4，从而灭活宿主适应性免疫反应
功能：表面蛋白gp120（SU）通过与初级受体CD4结合，将病毒附着在宿主淋巴细胞上。这种相互作用诱导结构重排，为 CXCR4 和/或 CCR5 等趋化因子辅助受体创建高亲和力结合位点。这种独特的两阶段受体相互作用策略使 gp120 能够将高度保守的辅助受体结合位点保持在隐秘的构象中，免受中和抗体的影响。由于 CD4 还显示二硫键异构酶 P4HB/PDI 的结合位点，因此可能形成 P4HB/PDI-CD4-CXCR4-gp120 复合物。在该复合物中，P4HB/PDI 可以到达并还原 gp120 二硫键，从而导致 gp120 发生重大构象变化。 TXN 是另一个 PDI 家族成员，也可能参与融合过程中 Env 中的二硫键重排。这些变化被传递到跨膜蛋白 gp41，并被认为通过揭示其融合肽来激活其融合潜力。表面蛋白 gp120 (SU) 可能通过结合宿主 ITGA4/ITGB7（α-4/β-7 整联蛋白）（一种介导 T 细胞迁移至 GALT 的复合物），将病毒靶向肠道相关淋巴组织 (GALT)。 gp120 和 ITGA4/ITGB7 之间的相互作用将使病毒在感染早期进入 GALT，感染并杀死大部分 GALT 的静止 CD4+ T 细胞。这种 T 细胞耗竭被认为是对宿主免疫系统的主要损害，导致艾滋病（通过相似性）。表面蛋白 gp120 是 CD209/DC-SIGN 和 CLEC4M/DC-SIGNR 的配体，它们分别存在于树突状细胞 (DC) 以及肝窦和淋巴结窦的内皮细胞上。这些相互作用使得这些细胞能够捕获粘膜表面的病毒颗粒，并随后传播到允许的细胞。 DC 是专业的抗原呈递细胞，通过诱导针对多种病原体的特异性免疫反应，对宿主免疫至关重要。它们在各种组织中充当哨兵，吸收抗原，对其进行处理，并在迁移到淋巴器官后将其呈递给 T 细胞。 HIV 破坏树突状细胞的迁移特性，以获取淋巴结中的 CD4+ T 细胞。病毒向允许的 T 细胞的传播可以是反式（没有 DC 感染，通过病毒捕获和传播），也可以是顺式（在 DC 产生感染后，通过通常的 CD4-gp120 相互作用），从而诱导强烈的感染。在反式感染中，结合的病毒体在数天内仍保持感染性，并且建议它们不会被降解，而是在接近细胞膜的 DC 内的非溶酶体酸性细胞器中受到保护，从而在 DC 从外围迁移期间有助于病毒感染潜力到淋巴组织。到达淋巴组织后，完整的病毒粒子循环回到 DC 细胞表面，从而使病毒传播至 CD4+ T 细胞。病毒颗粒捕获似乎还会导致 MHC-II 限制的病毒抗原呈递，并可能导致 HIV 特异性 CD4+ 细胞的激活（通过相似性）。跨膜蛋白 gp41 (TM) 作为 I 类病毒融合蛋白。在当前模型下，蛋白质至少具有3种构象状态：融合前天然状态、发夹前中间状态和融合后发夹状态。在病毒和靶细胞内膜融合期间，卷曲螺旋区域（七肽重复序列）呈现发夹三聚体结构，将融合肽定位在紧邻胞外域的C端区域的位置。这种结构的形成似乎驱动病毒和靶细胞膜的并置和随后的融合。完全融合发生在宿主细胞内体中并且是动力依赖性的，然而一些脂质转移可能发生在质膜处。病毒在内体融合之前很久就经历了网格蛋白依赖性内化，从而最大限度地减少了融合过程中保守病毒表位的表面暴露，并降低了针对这些表位的抑制剂的功效。膜融合导致核衣壳递送到细胞质中（通过相似性）。包膜糖蛋白 gp160 前体通过在内质网中与细胞表面 CD4 抗原相互作用并阻止其转运至细胞表面（通过相似性）来下调细胞表面 CD4 抗原。 gp120-gp41 异二聚体似乎有助于 HIV-1 感染期间 T 细胞的消耗。感染细胞表面表达的包膜糖蛋白通过与表达受体 (CD4) 和辅助受体 CXCR4 或 CCR5 的未感染细胞相互作用诱导细胞凋亡。这种类型的旁观者杀戮可以通过至少三种不同的机制来实现。首先，两个细胞之间的相互作用可以诱导细胞融合，然后在合胞体内进行核融合。合胞体注定会死于细胞凋亡。其次，在某种半融合过程之后，两个相互作用的细胞可能不会完全融合，而是简单地交换质膜脂质，然后快速死亡。第三，病毒感染的细胞在发生凋亡时可能与表达 CD4 的细胞融合，在这种情况下，凋亡会迅速从一个细胞传播到另一个细胞，从而以一种传染的方式发生（通过相似性） ）。 gp120-gp41 异二聚体允许病毒通过 CD4 阴性细胞（例如肠、直肠和宫颈内膜上皮屏障的简单上皮单层）快速转胞吞。 gp120 和 gp41 均特异性识别上皮细胞脂筏结构中存在的鞘糖脂半乳糖基神经酰胺 (GalCer) 或 3' 磺基半乳糖基神经酰胺 (GalS)。与这些替代受体的结合允许病毒通过上皮细胞快速转胞吞作用。这种转胞囊泡介导的病毒粒子从上皮细胞的顶端侧到基底外侧的运输不涉及细胞本身的感染（通过相似性）。
亚基：成熟包膜蛋白（Env）由非共价关联的 gp120-gp41 异二聚体的同三聚体组成。由此产生的复合物作为刺突从病毒表面突出。平均病毒体上的刺突似乎只有 10 个。表面蛋白 gp120 与人 CD4、CCR5 和 CXCR4 相互作用，形成 P4HB/PDI-CD4-CXCR4-gp120 复合物。 Gp120还与C型凝集素CD209/DC-SIGN和CLEC4M/DC-SIGNR(统称为DC-SIGN(R))相互作用。 gp120 和 gp41 与 GalCer 相互作用。 Gp120 与人类 ITGA4/ITGB7 复合物相互作用；在 CD4+ T 细胞上，这种相互作用导致整合素 ITGAL/LFA-1 快速激活，从而促进 HIV-1 在细胞间的有效传播。 Gp120 与细胞相关的硫酸乙酰肝素相互作用；这种相互作用增加了病毒对允许细胞的感染性，并且可能参与 CD4- 细胞的感染（通过相似性）。
亚细胞定位：跨膜蛋白gp41：病毒体膜；单程 I 型膜蛋白（通过相似性）。宿主细胞膜；单程 I 型膜蛋白（通过相似性）。宿主内体膜；单程 I 型膜蛋白（潜在）。注=它可能集中在出芽部位，并可能通过 Env 的细胞质尾部和 Gag 的 N 末端之间的接触（通过相似性）并入病毒粒子中。表面蛋白gp120：病毒体膜；外周膜蛋白（通过相似性）。宿主细胞膜；外周膜蛋白（通过相似性）。宿主内体膜；外周膜蛋白（潜力）。注意=表面蛋白不锚定在病毒包膜上，而是通过与 TM 结合而与病毒外表面结合。它可能集中在出芽位点，并可能通过 Env 的细胞质尾部和 Gag 的 N 末端之间的接触（通过相似性）并入病毒粒子中。
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SWISS:Q79670
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人类免疫缺陷病毒Ⅰ型(HIV-1)的包膜糖蛋白，HIV感染后可刺激生产包膜糖蛋白抗体，病毒呈形状，直径100～120nm，电镜下可见一致密的椭圆状核心，内含病毒RNA分子和酶（逆转录酶、整合酶、胡萝卜），病毒外层囊膜系高效宽带蛋白膜，其中嵌有gp120和gp41，分别组成刺突和跨膜蛋白。
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六． 如卖方因不可抗拒力原因无法供货，卖方将及时通知买方，双方将视情况决定部分不履行、全部不履行或延期履行；如供货期限届满日为国内外重大节日或国家法定假日，则供货期限顺延；若因缺货导致延期交货或无法供货，卖方将及时告知买方，并不视为卖方违约。不可抗力：因火灾、洪水、风暴、爆炸、恐怖事件、战争、政府行为或任何其他卖方无法预见、无法避免和无法克服的事件造成延期交货或无法交货的，卖方不承担任何责任。
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