别名：KL-6; MUC-1; MUC-1/SEC; MUC-1/X; MUC1/ZD; Breast carcinoma associated antigen DF3; CA 15 3; CA15-3; CA15-3 antigen; CA15.3; CA-153; Carcinoma associated mucin; CD 227; CD227; CD227 antigen; DF3 antigen; EMA; Episialin; Epithelial membrane antigen; Epithelial mucin tandem repeat sequence; H23 antigen; H23AG; HGNC:7508; MAM6; MUC 1; MUC-1; Mucin 1; Mucin 1 precursor; Mucin1; Peanut reactive urinary mucin; PEM; PEMT; Polymorphic epithelial mucin; PUM; Tumor associated epithelial membrane antigen; Tumor associated mucin.
研究领域：肿瘤
抗体来源：小鼠
克隆类型：单克隆
克隆号：M5C7
交叉反应：人类
产品应用：WB=1:100- 300，ICC=1:100，Flow-Cyt=1ug/Test
尚未在其他应用中测试。
最佳稀释度/浓度应由最终用户确定。
理论平均值：20kDa
细胞定位：细胞核 细胞浆 细胞膜 型蛋白
性 状：液体
浓 度：1mg/ml
免 疫 原：重组人MUC1
亚 型： IgG2b
封装方法：Protein G亲和纯化
缓冲液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol。
保存条件：已发货在4℃。 -20°C 保存一年。避免重复冷冻/解冻循环。
注意事项：本产品仅供研究使用，不得用于人体、治疗或诊断应用。
PubMed：PubMed
产品介绍： MUC1 是一种大细胞表面粘蛋白糖蛋白，由大多数腺体和导管上皮细胞以及一些造血细胞谱系表达。它在大多数分泌上皮上表达，包括乳腺和一些造血细胞。它在哺乳期乳腺中大量表达，并且在 >90% 的乳腺癌和转移瘤中大量过度表达。转基因 MUC1 已被证明与所有四种 cebB 受体相关，并与泌乳腺中的 erbB1 (EGFR) 一起定位。 MUC1 基因包含七个外显子，并产生几种不同的选择性剪接变体。 MUC1 的主要表达形式使用全部七个外显子，是一种具有大型胞外串联重复结构域的 1 型跨膜蛋白。串联重复结构域是高度O糖基化的，并且在上皮癌细胞中已显示出糖基化的改变。
功能：α亚基具有细胞粘附特性。既可以作为粘附蛋白，也可以作为抗粘附蛋白。可以为上皮细胞提供保护层，防止细菌和酶的攻击。<br />β 亚基包含一个 C 末端结构域，通过磷酸化和蛋白质-蛋白质相互作用参与细胞信号传导。调节 ERK、SRC 和 NF-kappa-B 通路中的信号传导。在激活的 T 细胞中，直接或间接影响 Ras/MAPK 通路。促进肿瘤进展。调节 TP53 介导的转录并决定基因毒性应激反应中的细胞命运。与 KLF4 一起结合 TP53 的 PE21 启动子元件并抑制 TP53 活性。
亚基：α 亚基与蛋白水解释放的 β 亚基形成紧密的非共价异二聚体复合物。
亚细胞定位：顶端细胞膜；单程 I 型膜蛋白。同工型 5：分泌型。同工型 7：分泌型。同工型 9：分泌型。 Mucin-1 β 亚基：细胞膜。细胞质。细胞核。
组织特异性：表达于上皮细胞的顶端表面，特别是气道、乳房和子宫。也在活化和未活化的 T 细胞中表达。在上皮肿瘤（例如乳腺癌或卵巢癌）以及非上皮肿瘤细胞中过度表达。同工型 7 仅在肿瘤细胞中表达。
翻译后修饰：高度糖基化（N-和 O-连接的碳水化合物和唾液酸）。每个串联重复内的丝氨酸和苏氨酸残基发生不同程度的 O-糖基化，范围从单糖基化到五糖基化。平均密度范围从人乳中的约 50% 到 T47D 乳腺癌细胞的 90% 以上。在回收过程中会发生进一步的唾液酸化。来自肾癌细胞和乳腺癌细胞的膜脱落糖蛋白优先具有唾液酸化核心 1 结构，而来自相同组织的分泌形式主要显示核心 2 结构。在这两种组织中，O-糖基化含量是重叠的，以末端岩藻糖和半乳糖、2-和3-连接的半乳糖、3-和3,6-连接的GalNAc-ol以及4-连接的GlcNAc为主。乳腺癌中 3,4-连接的 GlcNAc 发生差异性 O-糖基化。 N-糖基化由分泌形式 MUC1/SEC 的高甘露糖、酸性复合型和杂合聚糖以及跨膜形式 MUC1/TM 的中性复合型聚糖组成。
SEA 结构域中的蛋白水解裂解发生在通过自蛋白水解机制进入内质网，需要全长 SEA 结构域以及 P+1 位点上的 Ser、Thr 或 Cys 残基。该位点的切割也发生在同种型 MUC1/X 上，但不会发生在同种型 MUC1/Y 上。胞外域脱落由 ADAM17 介导。
CQC 基序中的半胱氨酸残基上的双棕榈酰化是从内体循环回质膜所需的。
C 端的酪氨酸和丝氨酸残基被磷酸化。 C 末端酪氨酸的磷酸化增加了 MUC1 和 β-连环蛋白的核位置。 PKC δ 的磷酸化诱导 MUC1 与 β-连环蛋白/CTNNB1 结合，从而减少 β-连环蛋白/E-钙粘蛋白复合物的形成。 Src 介导的磷酸化抑制与 GSK3B 的相互作用。 Tyr-1229 上的 Src 和 EGFR 介导的磷酸化会增加与 β-连环蛋白/CTNNB1 的结合。 GSK3B 介导的 Ser-1227 磷酸化减少了这种相互作用，但恢复了 β-钙粘蛋白/E-钙粘蛋白复合物的形成。 T 细胞受体激活，被 LCK 磷酸化。 PDGFR 介导的磷酸化增加了 MUC1CT 和 CTNNB1 的核共定位。
N 端序列已显示从位置 24 或 28 开始（PubMed：11341784）。
相似性：包含 1 个 SEA 结构域。
/>瑞士：P15941
基因ID：4582
数据库链接：
Entrez 基因：4582 人类
Entrez 基因：17829 小鼠
Entrez 基因：24571 大鼠
Omim: 158340 人类
SwissProt: P15941 人类
SwissProt: Q02496 小鼠
SwissProt: B2GV31 大鼠
Unigene: 89603 人类
Unigene: 16193 小鼠
Unigene : 10779 鼠
研究领域：肿瘤
抗体来源：小鼠
克隆类型：单克隆
克隆号：M5C7
交叉反应：人类
产品应用：WB=1:100- 300，ICC=1:100，Flow-Cyt=1ug/Test
尚未在其他应用中测试。
最佳稀释度/浓度应由最终用户确定。
理论平均值：20kDa
细胞定位：细胞核 细胞浆 细胞膜 型蛋白
性 状：液体
浓 度：1mg/ml
免 疫 原：重组人MUC1
亚 型： IgG2b
封装方法：Protein G亲和纯化
缓冲液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol。
保存条件：已发货在4℃。 -20°C 保存一年。避免重复冷冻/解冻循环。
注意事项：本产品仅供研究使用，不得用于人体、治疗或诊断应用。
PubMed：PubMed
产品介绍： MUC1 是一种大细胞表面粘蛋白糖蛋白，由大多数腺体和导管上皮细胞以及一些造血细胞谱系表达。它在大多数分泌上皮上表达，包括乳腺和一些造血细胞。它在哺乳期乳腺中大量表达，并且在 >90% 的乳腺癌和转移瘤中大量过度表达。转基因 MUC1 已被证明与所有四种 cebB 受体相关，并与泌乳腺中的 erbB1 (EGFR) 一起定位。 MUC1 基因包含七个外显子，并产生几种不同的选择性剪接变体。 MUC1 的主要表达形式使用全部七个外显子，是一种具有大型胞外串联重复结构域的 1 型跨膜蛋白。串联重复结构域是高度O糖基化的，并且在上皮癌细胞中已显示出糖基化的改变。
功能：α亚基具有细胞粘附特性。既可以作为粘附蛋白，也可以作为抗粘附蛋白。可以为上皮细胞提供保护层，防止细菌和酶的攻击。<br />β 亚基包含一个 C 末端结构域，通过磷酸化和蛋白质-蛋白质相互作用参与细胞信号传导。调节 ERK、SRC 和 NF-kappa-B 通路中的信号传导。在激活的 T 细胞中，直接或间接影响 Ras/MAPK 通路。促进肿瘤进展。调节 TP53 介导的转录并决定基因毒性应激反应中的细胞命运。与 KLF4 一起结合 TP53 的 PE21 启动子元件并抑制 TP53 活性。
亚基：α 亚基与蛋白水解释放的 β 亚基形成紧密的非共价异二聚体复合物。
亚细胞定位：顶端细胞膜；单程 I 型膜蛋白。同工型 5：分泌型。同工型 7：分泌型。同工型 9：分泌型。 Mucin-1 β 亚基：细胞膜。细胞质。细胞核。
组织特异性：表达于上皮细胞的顶端表面，特别是气道、乳房和子宫。也在活化和未活化的 T 细胞中表达。在上皮肿瘤（例如乳腺癌或卵巢癌）以及非上皮肿瘤细胞中过度表达。同工型 7 仅在肿瘤细胞中表达。
翻译后修饰：高度糖基化（N-和 O-连接的碳水化合物和唾液酸）。每个串联重复内的丝氨酸和苏氨酸残基发生不同程度的 O-糖基化，范围从单糖基化到五糖基化。平均密度范围从人乳中的约 50% 到 T47D 乳腺癌细胞的 90% 以上。在回收过程中会发生进一步的唾液酸化。来自肾癌细胞和乳腺癌细胞的膜脱落糖蛋白优先具有唾液酸化核心 1 结构，而来自相同组织的分泌形式主要显示核心 2 结构。在这两种组织中，O-糖基化含量是重叠的，以末端岩藻糖和半乳糖、2-和3-连接的半乳糖、3-和3,6-连接的GalNAc-ol以及4-连接的GlcNAc为主。乳腺癌中 3,4-连接的 GlcNAc 发生差异性 O-糖基化。 N-糖基化由分泌形式 MUC1/SEC 的高甘露糖、酸性复合型和杂合聚糖以及跨膜形式 MUC1/TM 的中性复合型聚糖组成。
SEA 结构域中的蛋白水解裂解发生在通过自蛋白水解机制进入内质网，需要全长 SEA 结构域以及 P+1 位点上的 Ser、Thr 或 Cys 残基。该位点的切割也发生在同种型 MUC1/X 上，但不会发生在同种型 MUC1/Y 上。胞外域脱落由 ADAM17 介导。
CQC 基序中的半胱氨酸残基上的双棕榈酰化是从内体循环回质膜所需的。
C 端的酪氨酸和丝氨酸残基被磷酸化。 C 末端酪氨酸的磷酸化增加了 MUC1 和 β-连环蛋白的核位置。 PKC δ 的磷酸化诱导 MUC1 与 β-连环蛋白/CTNNB1 结合，从而减少 β-连环蛋白/E-钙粘蛋白复合物的形成。 Src 介导的磷酸化抑制与 GSK3B 的相互作用。 Tyr-1229 上的 Src 和 EGFR 介导的磷酸化会增加与 β-连环蛋白/CTNNB1 的结合。 GSK3B 介导的 Ser-1227 磷酸化减少了这种相互作用，但恢复了 β-钙粘蛋白/E-钙粘蛋白复合物的形成。 T 细胞受体激活，被 LCK 磷酸化。 PDGFR 介导的磷酸化增加了 MUC1CT 和 CTNNB1 的核共定位。
N 端序列已显示从位置 24 或 28 开始（PubMed：11341784）。
相似性：包含 1 个 SEA 结构域。
/>瑞士：P15941
基因ID：4582
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Entrez 基因：4582 人类
Entrez 基因：17829 小鼠
Entrez 基因：24571 大鼠
Omim: 158340 人类
SwissProt: P15941 人类
SwissProt: Q02496 小鼠
SwissProt: B2GV31 大鼠
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